Фракция крови что это

Белковые фракции – это соотношение компонентов, образующих единый показатель – общий белок крови. Оценка соотношения белковых фракций позволяет обнаружить характерные патологические состояния в организме.

Смесь белков крови можно разделить методом электрофореза на 5 фракций:

2. α1 – глобулины: альфа1–антитрипсин, альфа1-кислый гликопротеин (орзомукоид), альфа1-липопротеин.

3. α2 – глобулины: альфа2-макроглобулин, церулоплазмин, гаптоглобин, антитромбин III, тироксинсвязывающий гллобулин. Это острофазные белки, основной из них альфа2-макроглобулин отвечает за развитие воспалительных реакций при инфекциях.

4. β – глобулины: трасферрин (белок-переносчик железа), компоненты системы комплемента, гемопексин (связывает гем, чтобы он не выводился почками), иммуноглобулины, С-реактивный белок.

5. γ – глобулины: лизоцим, фибриноген, иммуноглобулины классов IgG, IgA, IgM, IgE. Последние являются антителами, которые защищают организм от проникновения чужеродных агентов.

Оценка белковых фракций – это комплексное исследование, рассматривать его результаты следует в совокупности. Основные типы нарушений белкового обмена, которые выявляются чаще всего, — это диспротеинемия и парапротеинемия.

Диспротеинемия – это нарушение соотношения компонентов, объединённых в понятие «общий белок». При этом количество общего белка может быть в норме. Для определённых заболеваний характерно типичное изменение состава белков.

  • Повышение альфа1 – и альфа2-глобулинов характерно для острых воспалительных процессов – острого бронхита, воспаления лёгких, острого пиелонефрита, инфаркта миокарда, травм, опухолей.
  • Повышение альфа2-глобулинов указывает на нефротический синдром, оно объясняется накоплением альфа-2 макроглобулина при одновременной потере альбумина во время фильтрации в почках.
  • Повышение уровня гамма-глобулинов указывает на хронический воспалительный процесс в организме: хронический гепатит, ревматоидный артрит.
  • Увеличение гамма-глобулинов при одновременном слиянии фракций гамма- и бета-глобулинов при электрофорезе: цирроз печени.

Парапротеинемия – это появление необычного моноклонального белка, называемого парапротеин, М-белок, М-градиент. Уровень М-белка более 15 г/л указывает на миеломную болезнь. Небольшие количества М-белка могут обнаруживаться у пожилых пациентов, при хроническом гепатите.

Появление М-белка возможно при множественной миеломе (увеличение продукции IgG), при макроглобулинемии Вальденстрема (избыточное образование IgM), при моноклональной гаммапатии неясного генеза (гиперпродукция IgA). В любом случае, при исследовании белковых фракций нельзя уточнить класс иммуноглобулина, поэтому оценивается лишь общее повышение М-белка.

Показания к выполнению анализа

Острые воспалительные заболевания.

Хронические воспалительные заболевания.

Подготовка к исследованию

За сутки до исследования не принимать спиртные напитки, жирную пищу, ограничить физические нагрузки.

Кровь на исследование сдают утром натощак, исключается даже чай или кофе. Допустимо пить обычную воду.

Временной интервал между последним приёмом пищи и взятием крови на исследование – не менее восьми часов.

Кровь на исследование следует сдавать с 8 до 11 часов утра.

Материал для исследования

Интерпретация результатов

Норма: значения нормы могут немного отличаться в зависимости от лаборатории. Сравнивайте результат с нормой на бланке результата анализа. Если она не указана, смотрите ниже.

Повышение:

  • беременность,
  • алкоголизм,
  • обезвоживание организма.

2. α1 – глобулины:

  • инфекционные заболевания,
  • системные болезни соединительной ткани,
  • лимфогранулематоз,
  • цирроз печени,
  • третий триместр беременности,
  • приём гормональных средств — андрогенов.

3. α2 – глобулины:

  • нефротический синдром,
  • цирроз печени или гепатит,
  • хронический воспалительный процесс (ревматоидный артрит, узелковый периартериит).
  • механическая желтуха,
  • железодефицитная анемия (повышен трансферрин),
  • приём эстрогенов.
  • хронические инфекционные заболевания,
  • паразитарная инвазия,
  • саркоидоз,
  • болезни печени (хронический гепатит, цирроз),
  • множественная миелома,
  • болезнь Вальденстрема,
  • моноклональная гаммапатия.

Снижение:

  • недостаточное поступление белка с пищей,
  • нарушение всасывания белка в кишечнике,
  • злокачественные опухоли,
  • ожоги,
  • избыточное содержание жидкости в организме,
  • наследственная патология – анальбуминемия.

2. α1 – глобулины:

  • врождённый дефицит альфа1-антитрипсина.

3. α2 – глобулины:

  • ожоги и травмы (снижение альфа2-макроглобулина),
  • гемолиз (снижение гаптоглобина).
  • хронические болезни печени,
  • нефротический синдром.
  • лучевая болезнь,
  • агаммаглобулинемия или гипогаммаглобулинемия,
  • лимфосаркома,
  • лимфогранулематоз.

Выберите беспокоящие вас симптомы, ответьте на вопросы. Выясните, насколько серьезна ваша проблема и нужно ли обращаться к врачу.

Перед использованием информации, предоставляемой сайтом medportal.org, пожалуйста, ознакомьтесь с условиями пользовательского соглашения.

Пользовательское соглашение

Сайт medportal.org предоставляет услуги на условиях, описанных в настоящем документе. Начиная пользоваться веб-сайтом Вы подтверждаете, что ознакомились с условиями настоящего Пользовательского соглашения до начала пользования сайтом, и принимаете все условия данного Соглашения в полном объеме. Пожалуйста, не пользуйтесь веб-сайтом, если Вы не согласны с данными условиями.

Описание услуги

Вся информация, размещённая на сайте, носит справочный характер, информация взята из открытых источников является справочной и не является рекламой. Сайт medportal.org предоставляет услуги, позволяющие Пользователю производить поиск лекарственных средств в данных, полученных от аптек в рамках соглашения между аптеками и сайтом medportal.org. Для удобства пользования сайтом данные по лекарственным средствам, БАД систематизируются и приводятся к единому написанию.

Сайт medportal.org предоставляет услуги, позволяющие Пользователю производить поиск клиник и другой информации медицинского характера.

Ограничение ответственности

Размещенная в результатах поиска информация не является публичной офертой. Администрация сайта medportal.org не гарантирует точность, полноту и (или) актуальность отображаемых данных. Администрация сайта medportal.org не несет ответственности за вред или ущерб, который Вы могли понести от доступа или невозможности доступа к сайту или от использования или невозможности использования данного сайта.

Принимая условия настоящего соглашения, Вы полностью понимаете и соглашаетесь с тем, что:

Информация на сайте носит справочный характер.

Администрация сайта medportal.org не гарантирует отсутствия ошибок и расхождений относительно заявленного на сайте и фактического наличия товара и цен на товар в аптеке.

Пользователь обязуется уточнить интересующую его информацию телефонным звонком в аптеку или использовать предоставленную информацию по своему усмотрению.

Администрация сайта medportal.org не гарантирует отсутствия ошибок и расхождений относительно графика работы клиник, их контактных данных – номеров телефонов и адресов.

Ни Администрация сайта medportal.org, ни какая-либо другая сторона, вовлеченная в процесс предоставления информации, не несет ответственности за вред или ущерб, который Вы могли понести от того, что полностью положились на информацию, изложенную на этом веб-сайте.

Администрация сайта medportal.org предпринимает и обязуется предпринимать в дальнейшем все усилия для минимизации расхождений и ошибок в предоставленной информации.

Администрация сайта medportal.org не гарантирует отсутствия технических сбоев, в том числе в отношении работы программного обеспечения. Администрация сайта medportal.org обязуется в максимально короткие сроки предпринять все усилия для устранения каких-либо сбоев и ошибок в случае их возникновения.

Пользователь предупрежден о том, что Администрация сайта medportal.org не несет ответственности за посещение и использование им внешних ресурсов, ссылки на которые могут содержаться на сайте, не предоставляет одобрения их содержимого и не несет ответственности за их доступность.

Администрация сайта medportal.org оставляет за собой право приостановить действие сайта, частично или полностью изменить его содержание, внести изменения в Пользовательское соглашение. Подобные изменения осуществляются только на усмотрение Администрации без предварительного уведомления Пользователя.

Вы подтверждаете, что ознакомились с условиями настоящего Пользовательского соглашения , и принимаете все условия данного Соглашения в полном объеме.

Рекламная информация, на размещение которой на сайте имеется соответствующее соглашение с рекламодателем, имеет пометку "на правах рекламы".

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.

Большая часть протеинов крови представлена альбуминами — их содержание в плазме варьирует от 55 до 65%. Оставшаяся часть белков приходится на фракцию глобулинов. Синтез альбуминов, альфа- и бета-глобулинов происходит в клетках печени. Значительная доля бета- и гамма-глобулинов вырабатывается в костном мозге и лимфатической ткани. Если процентное соотношение компонентов белка отклоняется от нормальных значений, развивается диспротеинемия. При этом уровень общего белка может оставаться неизменным.

Главная роль сывороточного альбумина — сохранение коллоидно-осмотического давления плазмы на постоянном уровне, распределение воды между кровеносными сосудами и интерстициальным пространством. Альбумины являются переносчиками желчных пигментов, билирубина, лекарственных веществ и некоторых гормонов.

Глобулины делятся на 4 основные фракции. Альфа-1-глобулин в значительной степени представлен альфа-1-антитрипсином, который выполняет функцию ингибирования протеаз – трипсина, химотрипсина и эластазы. В состав альфа-1-глобулина входят альфа-кислый гликопротеин, участвующий в образовании новых фибрилл в зоне воспаления, и белки, транспортирующие жиры и гормоны.

Альфа-2-глобулин включает в себя острофазовые белки: альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин и транспортный белок аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин — это белок-модулятор воспалительных и иммунных реакций, участвует в системе свертывания крови, является неспецифическим маркером фиброза печени. Гаптоглобин образует соединение со свободным гемоглобином при разрушении эритроцитов, тем самым препятствует его выведению из организма; доказана роль этого глобулина в активизации лимфоцитов в очаге воспаления. Церулоплазмин — это белок, характеризующийся высокой антиоксидантной способностью. Его ведущей ролью является окисление двухвалентного железа в безопасное трехвалентное. Церулоплазмин содержит 90% всей меди организма.

Бета-глобулин преимущественно состоит из белка-переносчика железа – трансферрина. В состав глобулина входят также бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды; иммуноглобулины и компоненты комплемента, участвующие в формировании гуморального и клеточного иммунитета. Гамма-глобулин состоит из совокупности иммуноглобулинов – IgG, IgM, IgA, IgE. Эти соединения являются антителами, отвечающими в большей части за гуморальный иммунитет. Их основная функция — защита организма от инфекционных агентов.

Исследование белковых фракций применяется в ревматологии для диагностики системных заболеваний соединительной ткани, определения степени активности заболеваний и эффективности проводимой терапии. Иммунологи и инфекционисты используют результаты анализа для оценки способности иммунной системы адекватно реагировать на экзогенные и эндогенные антигены, степени тяжести воспалительного процесса. В гастроэнтерологии фракционирование белков в крови проводят для диагностики и мониторинга заболеваний печени и кишечника, определения уровня печеночной недостаточности и степени выраженности синдрома нарушенного кишечного всасывания.

Показания

Анализ на белковые фракции назначают в ходе второго этапа комплексного обследования по результатам выявленных отклонений в клинических и биохимических показателях. Проведение анализа показано при патологических переломах костей, повышенном кальции в крови, анемии. Такие симптомы могут говорить о развитии остеопороза, связанного с накоплением парапротеина в костях при миеломе. Протеинограмму назначают при отеках и выраженной протеинурии для исключения нефротического синдрома вследствие патологии гепаторенальной системы, развития гипо- и диспротеинемии.

Исследование белковых фракций показано при необъяснимой слабости, продолжительной лихорадке, частых простудных заболеваниях. Эти симптомы появляются вследствие уменьшения уровня глобулиновой фракции в плазме и развития иммунодефицитного состояния. Анализ проводится с целью дифференциальной диагностики заболеваний печени и почек, врожденной недостаточности отдельных фракций протеина, эндокринных заболеваний.

После рентгенологического обследования с контрастированием, процедур гемодиализа и плазмафереза требуется недельная отсрочка в проведении исследования.

Подготовка и забор крови

Подготовку к исследованию белковых фракций в крови необходимо начинать заблаговременно. За несколько недель до планируемого анализа отменяют прием препаратов, снижающих холестерин. Ориентировочно за трое суток до исследования не следует заниматься тяжелой физической работой и употреблять спиртные напитки. Перерыв между забором крови и последним приемом пищи должен составлять минимум 8-10 часов. За 1 час до непосредственной сдачи анализа нельзя курить. Взятие крови производится в первой половине дня.

Кровь из периферической вены забирают одноразовым шприцом или с использованием вакуумной системы – вакутайнера. Пробирку с кровью маркируют, информацию о пациенте вносят в обычный или электронный журнал. Промаркированные емкости передают курьеру в спецконтейнере для транспортировки в медлабораторию. Имеется множество способов фракционирования протеинов в крови: осаждение нейтральными солями, иммунологический, седиментационный анализ, хромография, гель-фильтрация и электрофоретический. В настоящий момент электрофорез белков на пластинах с агаровым гелем получил наибольшее распространение.

Принцип метода основан на разъединении макромолекул белка, отличающихся между собой молекулярной массой, конфигурацией и электрическим зарядом. Исследуемый материал вносят в лунку, находящуюся у края геля. В лунку добавляют заряженный краситель и начинают пускать электроток. Небольшие по массе и конфигурации молекулы двигаются стремительнее и дальше. Постепенно весь материал с красителем распределяется зонами по всей длине и достигает конца пластины. Каждой зоне соответствует своя фракция белка. По насыщенности окрашивания полос судят о концентрации белковых молекул.

Определение белковых фракций в крови является высокотехнологическим и трудоёмким анализом, требующим особой подготовки врача-лаборанта. Срок выполнения исследования — от 1 до 3 дней, зависит от оснащённости и загруженности лаборатории.

Нормальные значения

Нормальные значения белковых фракций могут несколько отличаться в разных лабораториях. Поэтому полученный результат необходимо сравнивать с показателями, указанными на бланке. Единицей измерения является % (процент). У взрослых референсные значения имеют следующие диапазоны: альбумин — 55-65, альфа-1-глобулин — 2,5-5, альфа-2-глобулин – 6-12, бета-глобулин – 8-15, гамма-глобулин – 11-21%. По итогам анализа определяют отношение альбуминов к глобулинам, так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. В норме у здорового человека коэффициент равен 1,5-2,3.

У детей уровень глобулинов несколько ниже, чем у взрослых. Во время III триместра беременности отмечается физиологическое снижение альбуминов и гамма-глобулинов, а фракции альфа-1, альфа-2 и бета–глобулинов, наоборот, возрастают. Снижение альбумина связано с усиленным его использованием для роста и развития плода. Уменьшение уровня гамма-глобулинов является компенсаторной реакцией, которая предотвращает развитие иммунной реакции будущей матери на чужеродные ткани плода.

Повышение уровня

Альбумин. Повышение альбуминов в крови возможно при состояниях, сопровождающихся потерей жидкости: рвотах, поносах, длительной лихорадке с обильным потоотделением. Причиной относительного повышения альбумина в крови в этих случаях является снижение массы циркулирующей крови. Концентрация альбумина увеличивается при обширных ожогах и тяжелых травмах, сопровождающихся шоком. Генез повышения протеина тот же.

Альфа-1-глобулин. Показатель повышается при остром воспалении (бронхопневмонии, холецистите), ревматических и инфекционных болезнях. Причиной является рост уровня альфа-1-антитрипсина и альфа-1 кислого гликопротеина, которые вырабатываются организмом для моделирования местного иммунного ответа. Концентрация альфа-1-глобулина увеличивается при циррозе печени, лимфогранулематозе, беременности с патологией плода.

Альфа-2-глобулин. Уровень фракции повышается при нефротическом синдроме. Это связано с развитием компенсаторного механизма, выражающегося в ускоренном синтезе белка в качестве ответа на его усиленное выделение почками. Увеличение концентрации альфа-2-глобулина отмечается при хронических заболеваниях печени, инфаркте миокарда, системных заболеваниях соединительной ткани, неопластических процессах. Причиной роста показателя является повышение выработки альфа-2-макроглобулина, гаптоглобина и церулоплазмина, которые участвуют в иммунных и воспалительных реакциях.

Бета-глобулин. Увеличение уровня бета-глобулина происходит при острых воспалительных заболеваниях, гломерулонефрите, ревматоидном артрите. Причиной является повышенное образование иммуноглобулинов и активация комплементарной системы, участвующих в клеточном и гуморальном иммунитете. Рост бета-глобулина при железодефицитной анемии связан с ускоренным синтезом трансферрина в ответ на снижение концентрации железа в организме. Уровень бета-глобулина возрастает при наследственных и приобретенных гиперлипопротеинемиях. Это обусловлено увеличенной нагрузкой на транспортные белки — бета-липопротеины, которые являются переносчиками холестерина и фосфолипидов.

Гамма-глобулин. Повышение фракции гамма-глобулина отмечается при хронических инфекциях, глистных инвазиях, дерматомиозите, склеродермии. Причиной является формирование В-клеточного иммунитета, сопровождающегося ростом выработки иммуноглобулинов класса G и Е. Уровень показателя возрастает при макроглубулинемии Вальденстрема, миеломе. Это обусловлено синтезом огромной массы патологических белков.

Снижение уровня

Альбумин. Снижение концентрации альбумина в крови сопровождает диабетическую нефропатию, нефротический синдром. Это связано с повышенным выделением белка с мочой через поврежденные почечные канальцы. Причинами гипоальбуминемии при гепатитах и циррозах печени является угнетение синтеза альбуминов гепатоцитами. Снижение уровня альбумина отмечается при энтероколитах и панкреатитах. При этих состояниях всасывание белков, поступающих с пищей, замедляется. Неопластические процессы, гипертиреоз, продолжительная терапия кортикостероидами снижают концентрацию альбумина вследствие быстрого разрушения белковых соединений.

Альфа-1-глобулин. Снижение уровня альфа-1-глобулина отмечается у больных с тяжелой хронической обструктивной болезнью легких, бронхиальной астмой, эмфиземой. Причиной является врожденная недостаточность альфа-1-антитрипсина. Уровень фракции уменьшается при острых вирусных гепатитах по причине массивного поражения печени и нарушения ее белковосинтетической функции.

Альфа-2-глобулин. Снижение уровня альфа-2-глобулина наблюдается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина. К ним относятся аутоиммунные гемолитические анемии, малярия, посттрансфузионные гемолизы. Это связано с тем, что уровень гаптоглобина быстро истощается за счет связывания с высокотоксичным свободным гемоглобином. Концентрация альфа-2-глобулина уменьшается при панкреатитах, ожогах, лечении альтеплазой и стрептокиназой. Причиной является быстрое удаление альфа-2-макроглобулина с протеолитическими ферментами.

Бета-глобулин. Падение концентрации бета-глобулина в крови происходит при циррозе печени за счет угнетения синтеза этого белка печеночными клетками. Снижение показателя отмечается при состояниях, связанных с перегрузкой железом, например при частых переливаниях крови или гемахроматозе. Причиной является усиленное расходование белка трансферрина, участвующего в транспортировке железа в костный мозг и печень. Снижение уровня бета-глобулина в крови обнаруживается при злокачественных опухолях, обширных ожогах и травмах, что обусловлено быстрым распадом белка в организме.

Гамма-глобулин. Сниженный уровень гамма-глобулина отмечается при наследственных и приобретенных иммунодефицитных состояниях, таких как болезнь Брутона, лимфосаркома, лимфогранулематоз. При этих состояниях гамма-глобулины не вырабатываются совсем, или в организме резко уменьшается их синтез.

Лечение отклонений от нормы

Результаты анализа крови на белковые фракции очень сложны для интерпретации. Они не могут быть использованы для самодиагностики и лечения. Точный диагноз может поставить только врач в совокупности с данными жалоб и анамнеза пациента, другими анализами и инструментальными методами обследования. После установления причины и вида диспротеинемии специалист определяется с тактикой лечения и рекомендациями, которые необходимо неукоснительно соблюдать.

Кровь и ее фракции также широко используются в качестве рецептурного компонента при производстве мясопродуктов. Кровь промышленных животных относят к жидким соединитель­ным тканям, на долю которой приходится в среднем 7,5 % живой массы крупного рогатого скота, 4,5 % — свиней, 7 % — овец, 8 % -птиц. Химический состав крови в пределах вида в норме постоянен и может отличаться у разных видов. По содержанию белка кровь практически не отличается от мяса (содержа­ние белка в цельной крови различных животных колеблется в пределах 16,6 — 22,3%,) и содержит лишь на 5-10% больше воды. Реакция среды слабоще­лочная, почти нейтральная. Кровь обладает способно­стью к пенообразованию и образованию эмульсий. Ко­эффициент переваримости крови составляет 94-96%, т. е. она почти полностью усваивается организмом. Специфический химический состав крови обеспечивает довольно высокий уровень вязкости, который в 5-6 раз выше та­ковой для воды.

Кровь состоит из плазмы (60-63% от массы) и фор­менных элементов (37-40%). Специфической особенностью цельной крови явля­ется ее свертывание, что обусловлено коагуляцией фибриногена и перехода его в фибрин с образованием сгустка. Отделив сгусток, можно получить дефибринированную кровь.

Предупредить свертывание крови можно путем вве­дения в свежую кровь антикоагулятов (фосфатов и цитратов натрия). Кровь и ее фракции являются отличной средой для роста микро­организмов, в связи с чем при ее переработке необхо­димо особое внимание уделять санитарным условиям и соблюдению режимов хранения.

Рекомендуемые параметры консервирования и хра­нения стабилизированной крови:

— введение 2,5-3,0% к массе сырья хлорида натрия. Период хранения 2 суток при 4°С;

— замораживание в виде блоков либо чешуйчатого льда до –8-12°С. Период хранения до 6 месяцев при -12°С.

При разделении клеточных компонентов и жидкости полу­чают фракции форменных элементов и плазму, которые так же как и кровь, имеют пищевое значение. Если же из дефибринированной крови после сепарирования отогнать форменные элементы, получим сыворотку крови.

В зависимости от фракционного состава, условий об­работки и потребностей производства в мясной промыш­ленности белки крови в основном используют:

1) в цельном виде — для производства кровяных кол­бас, зельцев, мясорастительных консервов и других продуктов;

2) осветленную цельную кровь (белковый обогати­тель) — для производства вареных колбас, паште­тов. В вареные колбасы добавляют 2-6% осветлен­ной крови вместо говяжьего мяса, в паштеты — 4%;

3) плазму крови — для изготовления вареных колбас, полуфабрикатов, паштетов, текстуратов, структуриро­ванных белковых препаратов (в количестве 10-30%);

4) сыворотку крови используют вместо яичного белка при производстве вареных колбас, котлет, пельменей.

По сравнению с другими видами белоксодержащего сырья цельная кровь используется недостаточной ши­роко вследствие наличия специфических цвета и вку­са, модифицирующих органолептические характери­стики готовых изделий.

В связи с этим на базе цельной крови целесообразно готовить эмульсии, предназначенные для введения в рецептуры мясопродуктов и обеспечивающие повыше­ние стабильности мясных систем, пищевой ценности и выхода, улучшение органолептических показателей и структурно-механических свойств.

Состав эмульсий на основе цельной крови:

Ø кровь (20%) — жир (45%) — белковый препарат (7%) — вода (28%);

Ø кровь (27%) — жир (42%) — белковый препарат (6%) — вода (25%);

Ø кровь (10%) — жир (45%) — вода (45%);

Ø кровь (5%) — жир (45%) — белковый препарат (5%) — вода (45%);

Ø кровь (15%) —обезжиренное молоко (85%);

Ø кровь (8%) — белковый препарат (40%) —молочный обрат (52%)

В качестве белкового препарата наиболее целесо­образно применять изоляты либо казеинат на­трия.

Уровень введения эмульсий, приготовленных на ос­нове цельной крови, в мясные системы может состав­лять до 30-40% к массе основного сырья.

Белки плазмы крови характерны высокой фракционностью. Современные методы позволили идентифицировать в составе белков плазмы около сорока фракций, среди которых выделены белки системы свертывания крови, липопротеиды, иммуноглобулины и белки системы комплемента, гликопротеиды, а также ме­таллсодержащие белки, альбуминовая и глобулиновая фракции. Для переработки крови убойных животных наибольшее значение имеют основные фракции белков плазмы: сывороточные альбу­мины, сывороточные глобулины и фибриноген, среднее содержа­ние которых в зависимости от вида колеблется соответственно в пределах (мас. %): 3,61-4,42; 2,20-2,90; 0,46-0,65. По физико-химическим свойствам сывороточный альбумин является типич­ным альбумином — растворяется в воде и солевых растворах средней концентрации. Изоэлектрическая точка находится при рН 4,6-4,7. Эти белки богаты дисульфидными связями. Вязкость раствора альбумина намного меньше, чем раствора глобулинов и фибриногена. Большое значение альбумины имеют еще и потому, что при очень интен­сивном обмене они могут выступать единственным источником белкового питания. Они легко усваиваются, сбалансированы по аминокислотному составу и являются полноценными белками.

Глобулины плазмы крови представляют собой многочис­ленную группу белков различной структуры и функций. Все фракции глобу­линов также полноценны и хорошо усваиваются организмом.

Фибриноген является главным компонентом системы свертыва­ния крови. Он не растворим в воде, но хорошо растворяется в разбавленных растворах нейтральных солей и в щелочах, осажда­ется сульфатом магния и хлоридом натрия ранее, чем наступает полное насыщение. Фибриноген быстро усвояем и полноценен по аминокислотному составу. Та­кая характеристика белкового комплекса плазмы в сочетании со способностью желировать позволяет высоко оценивать функцио­нально-технологические свойства этого сырья в производстве различных мясопродуктов.

Во фракции форменных элементов превалирующим компо­нентом являются эритроциты, на долю которых приходится 1/3–1/2 объема крови. Химический состав эритроцитов кроме белков, липидов и углеводов включает минеральные вещества (ионы K + , Nа + , Са 2+ , Мg 2+ , Сl, НСО 3- , РO4 3- ). Главный фосфатсодержащий компонент – 2,3 дифосфоглицерат. 90% сухого ос­татка эритроцитов приходится на гемоглобин. Гемо­глобин — сложный белок. Подобно миоглобину, в качестве небел­кового компонента в его структуре выступает гем. По форме этот белок приближается к сфере. В кислой или щелочной среде дис­социирует на гем и глобин. Гемоглобин у разных видов живот­ных организмов различается аминокислотной последовательно­стью полипептидный цепей глобина. Карбоксигемоглобин является более прочным соединением, чем оксигемоглобин, и может обра­зовываться в легких при вдыхании СО благодаря высокому срод­ству гемоглобина и окиси углерода. При воздействии на гемогло­бин окислителей железо тема переходит в трехвалентную форму (ферриформу), и образуется метгемоглобин. Гемоглобин с пищевой точки зрения — ценный белок, однако в его структуре нет некоторых незаменимых аминокислот, например, изолейцина. Однако при сочетании с другими белками, например, белками молока, мяса его биологическая ценность возрастает. При этом лимитирующие аминокислоты отсутствуют.

Функционально-технологические свойства крови и ее фракций в первую очередь зависят от их белкового состава. Цельная кровь содержит около 150 различных протеинов с раз­личными физико-химическими свойствами.

Белки плазмы крови (ПК) обладают уникальным комплек­сом функционально-технологических свойств. Альбумины легко взаимодействуют с другими белками, липидами и углеводами, имеют высокие водосвязывающую и пенообразующую способно­сти. Глобулины — хорошие эмульгаторы. Все белки ПК способны образовывать гели при нагревании. При этом фибриноген имеет выраженную гелеобразующую способность, переходя в фибрин под воздействием ряда факторов (сдвиг рН к ИЭТ, наличие ионов Са 2+ в белковой системе) и образуя пространственный каркас.

Эти свойства ПК весьма полезны при получении многокомпо­нентных структурированных белоксодержащих смесей, гелеподобных текстуратов, структурировании мясных эмульсий при получении вареных колбасных изделий, оригинальных белковых желейных продуктов. Наибольшее распространение получило применение ПК при производстве эмульгированных мясопродук­тов. Введение ПК в рецептуру вместо воды массовой долей 10 % существенно улучшает качество получаемых эмульсий, органо-лептические и структурно-механические показатели, повышает выход готовой продукции. Эмульгирующая и гелеобразующая способности плазмы позволяют получать структурные матрицы, имитирующие природные биообъекты по внешнему виду, соста­ву и свойствам, создает предпосылки регулирования функцио­нально-технологических свойств, обеспечивает вовлечение в процесс производства низкосортного сырья, дает возможность с новых позиций подойти к решению вопроса разработки новых видов пищевых продуктов. Структурированные формы ПК при­меняют при производстве вареных колбас, рубленых полуфабри­катов, ветчины в оболочке, полукопченых и ливерных колбас, фаршевых консервов, текстурированных наполнителей рецептур, аналогов мясопродуктов. Реальные возможности использования ПК весьма широки и основаны на практической реализации био­технологических процессов (рис.9).

Возможности использования ПК в реализации биотехнологических процессов

В зависимости от состояния плазмы крови и условий первичной обработки, состав и ФТС свойства её и, соответственно, область ис­пользования могут изменяться.

Систематизация имеющихся в настоящее время данных по переработке ПК (Рис.10) позволяет оце­нить современные подходы к реализации биологиче­ского и функционально-технологического потенциала белкового компонента ПК при производстве пищевых продуктов.

Схема дает представление о состоянии, способах обработки, составе и свойствах белковых препаратов, получаемых на основе ПК, определяет области их практического использования, причем полифункцио­нальность целевого назначения ПК отражена в фор­мируемых при том или ином способе обработки ФТС.

Необходимо отметить, что уровень отдельных пока­зателей ФТС, приведенных в таблице и служащих для расшифровки условных обозначений, принятых в схеме, является относительным в связи с тем, что фак­тическая величина каждой характеристики решающим образом зависит от концентрации белка, значения рН в системе, температуры среды, ионной силы и ряда других факторов.

Показатели ФТС Уровень значений ФТС при:
"+" "—"
Водосвязывающая способность, % к общей влаге >70 200 4,0 80

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Чист и Здоров
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!:

Adblock detector